O diagnóstico de doença de Creutzfeldt-Jakob (DCJ) de Lito Sousa trouxe atenção para uma pesquisa brasileira sobre as proteínas envolvidas nas doenças priônicas. Cientistas usaram o Sirius, em Campinas (SP), para observar o que acontece quando essas moléculas começam a mudar de comportamento.
Publicado na Science Advances em 2023, o trabalho investigou uma das etapas iniciais desse processo. Não há relação direta com o caso de Lito, nem se trata de uma pesquisa sobre tratamento. A proposta é entender melhor o que ocorre antes dos danos ao cérebro.
Quando a proteína começa a mudar
A proteína príon, conhecida como PrPC, faz parte do organismo e está presente nos neurônios. Em doenças priônicas, ela pode mudar de forma e levar outras proteínas semelhantes a seguir pelo mesmo caminho.
O resultado são acúmulos que afetam principalmente o cérebro e provocam danos ao sistema nervoso. O que ainda intriga os pesquisadores é o começo dessa transformação.
Uma das pistas está nos chamados condensados: pequenas regiões nas quais as proteínas ficam concentradas. No início, elas mantêm características de uma gotícula líquida e continuam se movimentando. Em determinadas condições, porém, esse estado pode mudar.
O papel do cobre
Os cientistas observaram os condensados na presença de cobre, elemento que também está nos neurônios. Nessas condições, as gotículas continuaram fluidas.
“Quando essas gotas ainda são líquidas, a gente não observa uma estrutura patológica. Porém, em algum momento, elas podem passar por um estado intermediário, formando algo gelatinoso, até chegar a um estado sólido”, explica Aline Ribeiro Passos, pesquisadora do Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais (CNPEM), ao g1.
Depois, o experimento ganhou outra variável: o peróxido de hidrogênio, usado para simular uma situação de estresse oxidativo. Foi aí que o comportamento das estruturas mudou.
Os experimentos indicaram que:
- Os condensados inicialmente apresentam comportamento líquido.
- A presença de cobre manteve as estruturas fluidas.
- O estresse oxidativo alterou essa dinâmica.
- As proteínas passaram a formar estruturas mais rígidas.
- Essa evolução já foi associada a doenças.
Como o Sirius ajudou
Parte dos experimentos foi realizada na Cateretê, uma das estações de pesquisa do Sirius. Para produzir a luz síncrotron usada nas análises, elétrons são acelerados quase à velocidade da luz em um túnel de 500 metros.
Na Cateretê, os pesquisadores recorreram à técnica de raios X XPCS. Ela permitiu ir além de tamanho e formato das gotículas. O equipamento também mostrou como as proteínas se movimentavam dentro delas.
“As proteínas são estruturas extremamente pequenas e têm uma organização muito complexa. Quando elas formam esses condensados, estamos falando de gotas micrométricas. Tentamos identificar qual é o estado físico da proteína dentro dessa gota micrométrica. Para isso, precisamos de muita resolução espacial e temporal, que equipamentos como o Sirius conseguem fornecer”, detalha Aline.
E o caso de Lito?
A DCJ pertence ao grupo das doenças priônicas, mas os resultados do laboratório não podem ser transferidos diretamente para um paciente. O estudo não mostra que cobre ou peróxido de hidrogênio causem a doença e também não resultou em um medicamento.
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Enquanto a pesquisa básica continua, a família de Lito busca alternativas experimentais nos Estados Unidos. O Ministério da Saúde tentou ajudar na participação do influenciador em estudos, mas uma das pesquisas procuradas deixou de recrutar voluntários. Outra possibilidade é o estudo PRiSM, ligado a pesquisadores de Harvard e MIT.
No Brasil, o trabalho segue. Pesquisadores da Universidade Federal do Rio de Janeiro (UFRJ) têm novos experimentos previstos para o fim de setembro no Sirius, desta vez usando a técnica SAXS, na linha de luz Sapucaia.
A aposta dos cientistas está em uma etapa anterior ao tratamento: descobrir exatamente como essas proteínas mudam. Sem essa resposta, ainda há muitas peças do quebra-cabeça das doenças priônicas — e de outras doenças neurodegenerativas — que permanecem fora do lugar.
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